fonte: Revisão Anual de Patologia

ano: 2015

autores: Westermark GT, Fndrich M, Westermark P

A compreensão de por que e como as proteínas se dobram e se agregam em fibrilas amilóides aumentou consideravelmente nos últimos anos. Central para a formação de amilóide é um aumento na frequência da estrutura da folha β, levando à ligação de hidrogênio entre monômeros dobrados e criando uma fibrila comparativamente resistente à degradação. A geração de fibrilas amilóides é dependente da nucleação e, uma vez formadas, as fibrilas recrutam e catalisam a conversão de moléculas nativas. Na amiloidose de AA, a expressão de citocinas, particularmente a interleucina 6, leva à superprodução de amilóide sérica A (SAA) pelo fígado.

Uma concentração plasmática cronicamente alta de SAA resulta na agregação de amilóide em depósitos fibrilares de folhas cruzadas por mecanismos não totalmente compreendidos. Portanto, a amiloidose do AA pode ser considerada uma conseqüência de uma doença inflamatória de longa data. Esta revisão resume o conhecimento atual sobre amiloidose por AA. As amiloidoses sistêmicas têm sido consideradas condições intratáveis, mas melhorias na compreensão da composição e patogênese das fibrilas na última década levaram ao desenvolvimento de várias abordagens terapêuticas diferentes, com resultados promissores.

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