Para mapear a ocorrência de tipos amiloides em uma grande coorte clínica usando proteômica shotgun baseada em espectrometria de massa, um método imparcial que identifica inequivocamente todos os tipos amiloides em um único ensaio.

 

Um ensaio de proteômica shotgun baseado em espectrometria de massa foi implementado em um laboratório central de referência. Documentamos nossa experiência de digitação de 16,175 espécimes de amiloidose em um período de 11 anos, de 1º de janeiro de 2008 a 31 de dezembro de 2018.

 

Identificamos 21 tipos amiloides estabelecidos, incluindo AL (n = 9542; 59.0%), ATTR (n = 4600; 28.4%), ALECT2 (n = 511; 3.2%), AA (n = 463; 2.9%), AH ( n = 367; 2.3%), AIns (n ​​= 182; 1.2%), KRT5-14 (n = 94; <1%), AFib (n = 71; <1%), AApoAIV (n = 57; <1 %), AApoA1 (n = 56; <1%), AANF (n = 47; <1%), Aβ2M (n = 38; <1%), ASem1 (n = 34; <1%), AGel (n = 29; <1%), TGFB1 (n = 29; <1%), ALys (n = 15; <1%), AIAPP (n = 13; <1%), AApoCII (n = 11; <1%) ), APro (n = 8; <1%), AEnf (n = 6; <1%) e ACal (n = 2; <1%). Desenvolvemos o primeiro mapa abrangente, órgão por tipo, mostrando a frequência relativa de 21 tipos de amilóide em 31 órgãos diferentes, e o primeiro mapa tipo por órgão mostrando tropismo de 18 tipos raroEnquetes. Usando um pipeline de bioinformática modificado, detectamos substituições de aminoácidos em casos de amiloidose hereditária com especificidade de 100%.

 

A tipagem amilóide por proteômica, que reconhece efetivamente todos os tipos amilóides em um único ensaio, oferece suporte ideal para o diagnóstico e tratamento de pacientes com amiloidose na prática clínica de rotina.